叶酸ECF转运蛋白的结构和转运机制

摘要 : ABC(ATP-binding cassette)转运蛋白是存在于所有生物体中的最大的一类转运蛋白家族, 主要功能是利用水解ATP的能量来驱动物质跨膜运输。根据物质转运的方向将ABC转运蛋白分为内向转运蛋白(importer)和外向转运蛋白(exporter)。ABC转运蛋白家族在组成上非常保守: 两个跨膜蛋白(transmembrane domains, TMDs)组成物质跨膜转运的通道, 两个ATP结合蛋白(nucleotide-binding domains, NBDs)位于细胞膜内侧行使ATP水解酶的功能, 为物质的转运提供能量。除此以外, 内向转运蛋白在膜外还存在一个底物结合蛋白(solute-binding protein, SBP), 负责底物的识别与向跨膜蛋白的递呈[1-2]。根据目前已经解析的ABC转运蛋白的结构, 科学家提出了一个“两种状态”的模型来描述内向转运蛋白的转运机制: 膜结合蛋白二聚体在接受膜外底物时采取“∨”型构象, 而释放底物到细胞内时采取“∧”型构象, ATP的水解驱动两种构象的转化[3-11]。